糖份子自己本身的麻烦性和大多数N-glycoproteins低传达的水平会让对N-glycosylation空间结构设计的定性分析的详情相当比较困难。在查测低丰度的N糖基化遮盖球核淀粉酶酶酶酶或肽段时，在这当中夹杂着非常多的未遮盖的球核淀粉酶酶酶酶肽断，这很更易将低丰度的糖基化遮盖球核淀粉酶酶酶酶肽段的数据信号填补。凝素亲和法是日前糖球核淀粉酶酶酶酶质组学中软件很广泛的分离处理聚集手段。凝集素（lectin）也是类糖相紧密联系球核淀粉酶酶酶酶质，能重感情掌握某类特别空间结构设计的单糖或聚糖中不同的糖基字段而与之相紧密联系，患者与糖链可逆反应非共价相紧密联系，糖球核淀粉酶酶酶酶或糖肽被凝集素获取往后，一般来说用不同的单糖采用价格竞争相紧密联系凝集素将糖球核淀粉酶酶酶酶或糖肽冲洗掉回去。 球营养物质經過酶解后再生实行凝集素（lectin）生物富集N-糖基化肽段，接下来用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切掉接入在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该解决倒致Asn原子量扩大2.9890Da。结果用高高精准度LC-MS质谱仪监测脱糖后的肽段，经过查找参数库，证明脱糖后原子量与此说法原子量的变化无常及其糖基化突显肽段的回文序列，为了肯定该球营养物质的N-糖基化位点。N-糖基化位点肯定随后，再再生实行label-free的目的对其实行酶联免疫法分享。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031